VIEW ARTICLE doi:10.1094/ASBCJ-2008-0102-01
Protein Changes During Malting of Buckwheat. B. P. Nic Phiarais and B. D. Schehl, Department of Food and Nutritional Sciences and Bio Transfer Unit, National University of Ireland, University College Cork, Cork, Ireland; and E. K. Arendt (1), Department of Food and Nutritional Sciences, National University of Ireland, University College Cork, Ireland. (1) Corresponding author. E-mail: <e.arendt@ucc.ie>; Phone: +353 21 490 2064; Fax: +353 21 427 0213. J. Am. Soc. Brew. Chem. 66(2):127-135, 2008.
The proteinases of germinating common buckwheat (Fagopyrum esculentum) hydrolyze storage proteins into amino acids and small peptides that can be used by the growing plant or by the yeast during brewing. They are critical for malting and brewing processes because several aspects of brewing are affected by the amounts of proteins, peptides, and amino acids in the wort. Proteins in unmalted, steeped, germinated, and malted buckwheat were fractionated on the basis of their differential solubility and analyzed using a “lab-on-a chip” version of size-based capillary electrophoresis. In addition, proteolytic activity during buckwheat malting, along with the amino acid composition of the fractions, was investigated. Overall, it was observed that during malting there was a degradation of proteins in all four fractions of buckwheat, along with the appearance of new protein bands in the albumin and glutelin fractions. This is possibly indicative of enzyme synthesis, whereas the complete disappearance of protein bands in the globulin and glutelin fractions is most likely a result of complete protein degradation. The results concurred with changes observed in the free and total amino acid levels. Although earlier work investigated the susceptibility of buckwheat protein fractions to proteolytic action, the present work investigates the changes in buckwheat protein fractions and total amino acid composition throughout the overall malting process. Keywords: Buckwheat, Capillary electrophoresis, Fractionation, Malting, Proteins, Protein molecular size
Las proteinasas de germinar común alforfón (Fagopyrum esculentum)
hidrolizar almacenamiento de las proteínas en aminoácidos y péptidos
pequeños que pueden ser utilizadas por la creciente planta o por la
levadura durante fermentación. Ellos son fundamentales para los procesos
de elaboración de cerveza y malta porque varios aspectos de la elaboración
de cerveza se ven afectadas por las cantidades de proteínas, péptidos, y
aminoácidos en el mosto. Proteínas en crudos, empapados, germinados, y
malta alforfón se fraccionado sobre la base de su solubilidad diferencial
y analizados mediante un “lab-en-una chip” versión de electroforesis
capilar basada en tamaño. Además, durante la actividad proteolítica de
alforfón malteado, junto con la composición de aminoácidos de las
fracciones, se investigó. En general, se observó que durante el malteado
hubo una degradación de las proteínas en las cuatro fracciones de
alforfón, junto con la aparición de nuevas bandas de proteína en la
albúmina y glutelinas fracciones. Esta es posiblemente indicativo de la
síntesis de las enzimas, mientras que la completa desaparición de las
bandas de proteínas en la globulina y glutelinas fracciones más probable
es resultado de la degradación de la proteína completa. Los resultados de
acuerdo con los cambios observados en el libre y total de los niveles de
aminoácidos. Aunque la labor anterior investigó la susceptibilidad de
alforfón fracciones proteicas a la acción proteolítica, en el presente
trabajo investiga los cambios en las fracciones proteicas alforfón y el
total de la composición de aminoácidos en todo el proceso general de
malteado. Palabras claves: Alforfón, Electroforesis capilar,
Fraccionamiento, Malteado, Proteínas, Tamaño molecular de proteínas