VIEW ARTICLE DOI: 10.1094/ASBCJ-56-0024
Comparison of Polyphenol Interactions with Polyvinylpolypyrrolidone and Haze-Active Protein. Karl J. Siebert (1) and Penelope Y. Lynn, Food Science and Technology Department, Cornell University, Geneva, NY 14456. (1) Corresponding author. Phone: 315-787-2299. Fax: 315-787-2284. E-mail: <kjs3@cornell.edu> J. Am. Soc. Brew. Chem. 56(1):24-31, 1998. Accepted December 18, 1997.
Model
system experiments
were carried
out to determine
if the binding
of haze-active
(HA) polyphenols
to polyvinylpolypyrrolidone
(PVPP) resembles
the binding
of HA polyphenols
to HA proteins.
Gallic acid
and methyl gallate
were shown to
be "single-ended"
polyphenols;
these compounds
can bind to
one HA protein
molecule, but
they cannot
cross-link to
another to develop
haze. Single-ended
polyphenols
can interfere
with haze formation
under certain
conditions,
apparently by
blocking the
access of an
HA polyphenol
to sites of
attachment on
HA proteins.
Single-ended
polyphenols
were bound by
PVPP and removed
from solution.
Single-ended
polyphenols
produced chromic
shifts when
they bound to
polyproline
and to soluble
polyvinylpyrrolidone
(PVP). Both
polyproline
(a model of
an HA protein)
and soluble
PVP formed much
more haze with
catechin than
with epicatechin
under some conditions.
These findings
suggest that
the mechanisms
by which HA
polyphenols
attach to PVPP
and HA protein
are similar,
but not identical.
Keywords: Chromic
shift, Haze-active
polyphenols,
Polyvinylpolypyrrolidone
(PVPP) binding,
Single-ended
polyphenols.
Experimentos
en sistemas
modelo se realizaron
para determinar
si el enlace
de polifenoles
promotores de
turbidez (HA)
a polivinilpolipirrolidona
(PVPP) es parecido
al enlace de
polifenoles
HA a proteínas
HA. Se comprobó
que el ácido
galico y el
galato de metilo
son polifenoles
con un solo
sitio de unión;
estos compuestos
se pueden unir
a una proteína
HA, pero no
se pueden entrelazar
con otra para
generar turbidez.
Estos polifenoles
con un solo
sitio de unión
pueden interferir
en la formación
de turbidez,
al bloquear
el acceso de
un polifenol
HA a los sitios
de unión
con proteínas
HA. Los polifenoles
con un solo
sitio de unión
fueron unidos
al PVPP y separados
de la solución.
Los polifenoles
con un solo
sitio de unión
produjeron desplazamientos
crómicos
al unirse a
poliprolina
(un tipo de
proteína
HA) y a PVP
soluble. Tanto
la poliprolina
como el PVP
soluble formaron
mucha mayor
turbiedad con
catequina que
epicatequina
bajo ciertas
condiciones.
Estos resultados
sugieren que
los mecanismos
por los cuales
los polifenoles
HA se unen a
PVPP y a las
proteínas
HA, son similares,
pero no idénticos.